Les peptides obliques sont de courts fragments de séquence possédant des caractéristisques particulières d'hydrophobicité : sous forme hélicoïdale, l'hydrophobicité se répartit en gradient asymétrique. A l'origine, ils ont été mis en évidence par modélisation moléculaire et expérimentalement dans diverses glycoprotéines d'enveloppe virales telles gp32 de SIV, gp41 de HIV,... Depuis, de nombreux peptides obliques ont été détectés dans diverses protéines telles des lipases, des peptides signaux, des protéines membranaires, des toxines, des protéines impliquées dans des maladies neurodégénératives,... Dans certains cas, nous avons pu démontrer leurs propriétés. Cependant, nous concluons maintenant que tous les peptides obliques ne sont pas strictement identiques, ils varient par leurs hydrophobicités moyennes, leurs stabilités structurales, leurs longueurs...et leurs fonctions. Le but de ce travail est de parvenir à une première classification des peptides obliques en fonction de leur propriété d'insertion dynamique au sein d'une bicouche lipidique modélisée, et ce en utilisant la méthode IMPALA.
http://www.fundp.ac.be/sciences/biologie/des/travail_scientifique.htm
